Ig分子的基本结构是由四肽链组成的，即由二条相同的分子量较小的轻链（L链）和二条相同的分子量较大的重链（H链）组成的。L链与H链是由二硫键连接形成一个四肽链分子，称为Ig分子的单体，是构成免疫球蛋白分子的基本结构。

现已知5种免疫球蛋白中IgG、IgA和IgD的H链各有一个可变区（VH）和三个恒定区（CH1、CH2和CH3）共四个功能区。IgM和IgE的H链各有一个可变区（VH）和四个恒定区（CHl、CH2、CH3和CH4）共五个功能区。VL和VH是与抗原结合的部位，单体由一对L链和一对H链组成的基本结构，只有2个与抗原结合的位点，如IgG、IgD、IgE、血清型IgA；双体由J链连接的两个单体，有4个与抗原结合的位点，如分泌型IgA（SIgA），所以SigA结合抗原的亲合力要比血清型IgA高。五聚体由J链和二硫键连接五个单体，如IgM。五聚体IgM理论上应为10个与抗原结合的位点，但实际上由于立体构型的空间位阻，—般只有5个结合点可结合。

那么，什么是抗体的重链和轻链呢？

Ig重链的分子质量为50—75kh，由450～550个氨基酸残基组成。重链有5种，分别是μ、δ、γ、α和ε链，这五种重链决定了Ig的类别或同种型，即IgM、IgD、IgG、IgA和IgE。其中有些类别还再分为亚类，例如，人的γ链有四种：γl、γ2、γ3、γ4。小鼠的γ链也有四种：γ1、γ2a、γ2b、δ3。人的α链还分为α1和α2两种。因此人类免疫球蛋白的类别包括亚类共有9种，小鼠有8种。

Ig轻链的分子质量约25kDa，约含210个氨基酸残基。轻链有两种：κ链和λ链，这两种轻链决定了Ig的型别。一个天然的Ig分子两条轻链总是相同的，但在同一个体内可存在分别带有κ或λ链的抗体分子。不同种属生物体内两型轻链的比例不同，正常人血清免疫球蛋白κ链：λ链约为2：1，而在小鼠的比例为20：1。

Ig分子的两条重链和两条轻链都可折叠为数个环形结构域(domain)。每个结构域约含110个氨基酸残基，其二级结构是由几股多肽链折叠形成两个反向平行的p—片层(anti-parallelp—sheet)，两个F—片层由二硫键垂直连接。

重链的V区有一个结构域(VH)，但γ、α、δ链的C区各有三个结构域，分别称为CHl、CH2、CH3㈠和s链的C区有四个结构域，分别为CHl、CH2、CH3和CH4，其CH2相应于铰链区的部位，部分起铰链区的功能。轻链V区和C区各由一个结构域构成，分别为VL和CL。